En una lágrima podrían encontrarse algunos de los elementos con que tratar bacterias resistentes.
Una enzima que se encuentra en nuestras lágrimas y en otros fluidos como saliva, mucosidades o virus y bacterias podría ayudar a encontrar una solución al problema de la resistencia que han desarrollado las bacterias a los antibióticos.
En los últimos años la comunidad científica viene hablando del problema de la creciente resistencia de bacterias como el SARM o Staphylococcus aureus, que se encuentran en hospitales y que son resistente a antibióticos como la meticilina.
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Ahora un equipo de científicos de la Escuela de Biología del Instituto de Tecnología de Georgia y de la Universidad de Maryland, ambas en Estados Unidos, afirman en el último ejemplar de la revista Physical Biology, que han encontrado un método para identificar cuáles de las enzimas líticas podrían servir para eliminar determinadas bacterias específicas.
En realidad las enzimas líticas, que se encuentran en las lágrimas, las mucosidades, la saliva o ciertos virus y bacterias, no son desconocidas.
Este sistema era conocido pero fue abandonado porque era demasiado específico. Ahora esta especificidad podría resultar beneficiosa porque podríamos atacar patógenos específicos que son malos y mantener la buenas bacterias vivas
Joshua Weitz, autor del estudio
Ya en 1923 el descubridor de la penincilina, Alexander Fleming, se dio cuenta de que podían matar bacterias.
Agujerear las células
El problema de las superbacterias que son capaces de resisitir a múltiples formas de antibióticos muy poderosos obliga a tratar de buscar nuevas soluciones.
Una de ellas podría ser estas enzimas líticas que atacan a un tipo de bacterias muy específicas al agujerear las paredes de las células, lo que resulta fatal para las bacterias debido a la alta presión interna que soportan y que las lleva a explotar y morir.
"Este sistema era conocido pero fue abandonado porque era demasiado específico. Ahora esta especificidad podría resultar beneficiosa porque podríamos atacar patógenos específicos que son malos y mantener la buenas bacterias vivas", afirmó en conversación con BBC Mundo Joshua Weitz, uno de los autores del estudio.
"Lo que acabamos de publicar es un nuevo método que caracteriza y cuantifica exactamente cómo estas enzimas matan bacteria a un nivel microscópico incluso cuando se usan datos de escala macroscópica", añade.
El nuevo sistema estaría dirigido a bacterias como la SARM, el ántrax o muchas otras de las catalogadas como peligrosas, aunque Weitz ya adelanta que encontrar una solución definitiva será una cuestión de varios años.
Las enzimas podría tomar el relevo a los antibióticos a la hora de luchar contra las bacterias.
El método funciona explicando especialmente cómo atacan estas enzimas a las bacterias.
Ingeniería para mejores enzimas
"Al utilizar la ingeniería con una enzima quieres cuantificar y saber qué está haciendo esta enzima. Nosotros consideramos los procesos químicos que se producen, cómo de rápido las enzimas se pegan a las paredes de las células de las bacterias, cómo son de efectivas al hacer explotar las células y la susceptibilidad de la población de células que se van a matar".
"La innovación real es un método mejor que permite cartografiar cómo se matan las células lo que permitirá trabajar mejor a un nivel de ingeniería en una enzima para matar bacterias. Es un método general para facilitar y acelerar este proceso".
"Lo ideal no sería el conseguir una solución mágica para todo sino una combinación de distintas opciones, queremos crear y diseñar muchas enzimas, no una sola".
Para Weitz este podría ser un método más seguro para evitar que las bacterias se hagan resistentes al mecanismo que las mata, como hacen ahora al mutar y vencer a los antibióticos, porque "las enzimas líticas se dirigen a la pared de la célula, que constituye una parte esencial para la construcción y el desarrollo de las bacterias, que sería muy difícil que mutase contra esto".
Díficil de administrar
Por el momento resulta muy difícil hacer una medicina con una enzima, porque es una proteína y es dificil de administrar a los pacientes.
Stephen Curry, profesor de Biología Estructural, Imperial College
Sin embargo no todo el mundo está de acuerdo en el potencial de este nuevo método.
"Es un estudio muy interesante sobre cómo mides la actividad de las enzimas para matar bacterias. Pero no resulta práctico porque por el momento resulta muy difícil hacer una medicina con una enzima, que es una proteína, es muy caro y resultaría muy difícil administrar esa medicina a los pacientes. Una infección ocurre normalmente en distintas partes del cuerpo y necesitas que la medicina se inserte en la circulación sanguínea para acabar con ella", explicó a BBC Mundo Stephen Curry, profesor de Biología Estructural de Imperial College, Londres.
"En el laboratorio puede funcionar pero hay que superar el desafio de ver cómo trasladar esto a humanos", concluye.
"La mayoría de las infecciones humanas comienzan en alguno de los lugares mucosos (boca, nariz). Adicionalmente estas membranas mucosas actúan como foco de concentración de organismos patógenos, incluidos aquellos que son resistentes a múltiples antibióticos. Eliminarlos del entorno, precisamente en lugares controlados como los hospitales es una forma de eliminar las infecciones adquiridas en el hospital".
"Las enzimas líticas pueden utilizarse de forma tópica, oral, nasal o en tratamientos de vagina para tratar la propgación de infecciones y reducir los focos de patógenos. Además varios estudios han mostrado su eficiencia en la administración intravenosa", afirmó a BBC Mundo Daniel Nelson, coautor del estudio.
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Rodrigo González Fernández
Diplomado en "Responsabilidad Social Empresarial" de la ONU
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